1.1.1.27 LDH
Sinonimos:
LD. LDH, Lactato Deshidrogenasa,
L-Lactato:NAD oxidoreductasa
MÉTODO:
Espectrofotometría-UV 340 nm.
MUESTRA: Suero
o plasma (heparina). Libre de hemólisis. Separar del coágulo rápidamente
CONDICIONES DE
ALMACENAMIENTO: Refrigerar.
Reacción que cataliza
|
La reacción se vigila por la disminución de la absorbancia a 340 mu por la transformación de NADH2 A
NAD.
VALORES
DE REFERENCIA
A 25 º
C 10- 240 UI/L
A 30º
C 120- 300 UI/L
A 37º C
150-360UI/L
Introducción:
Es una enzima,
localizada exclusivamente en el citoplasma de la célula, que transfiere H+
(deshidrogenasa) y cataliza la oxidación reversible de L-lactato a piruvato.
Tiene un PM de
140000 daltons.
Sus isoenzimas
conocidas son: LD1, LD2, LD3, LD4, LD5.
La LDH está presente en
casi todas las células del organismo humano, principalmente en: hígado,
miocardio, músculo esquelético y hematíes.
Estos tejidos muestran
diferentes composiciones isoenzimáticas.
Pueden aislarse
diferentes formas moleculares en el mismo tejido o en tejidos distintos. A
estas diferentes formas moleculares las denominamos isoenzimas de la LDH.
Hemos dicho que la LD tiene dos tipos de
subunidades: M y H.
Se diferencian por el
contenido y secuencia de aminoácidos y pueden combinarse para formar 5
tetrámeros (isoenzimas), separables por electroforesis.
• La subunidad
M, se encuentra principalmente en el músculo – esquelético (“Muscle”) e
hígado.
• La subunidad
H, se encuentra principalmente en el corazón (“Heart”).
Los tetrámeros son: M4, M3H, M2H2, MH3, H4.
Las isoenzimas son:
LD5, LD4, LD3, LD2, LD1.
Métodos de Determinación para LDH:
•
Determinación enzimática para la actividad total de la LDH
• Para la
dosificación de las isoenzimas se pueden utilizar métodos no inmunológicos
(electroforesis) y métodos inmunológicos.
•
Mediante éste último se determina directamente la LD 1, tras el tratamiento del suero por un
anticuerpo dirigido contra la subunidad M de la que elimina las isoenzimas Ld2,
LD3, LD4 y LD5
EXPLICACION DE LA PRUEBA:
Su elevación
suele indicar muerte celular y fuga de la enzima de la célula
Aunque la
elevación es inespecífica, esta prueba es útil para confirmar infarto al
miocardio o pulmonar cuando se combinan otros datos. Por ejemplo, la LDH
permanece levada durante un tiempo mas prolongado que la CK en el infarto al
miocardio
También es
útil en el diagnostico diferencial de distrofia muscular y anemia perniciosa.
Sin embargo, se pueden obtener más datos específicos clasificados de la LDH en sus cinco isoenzimas.
ELEVACIONES:
◘ En el infarto agudo de miocardio, la actividad de
LDH total (junto con las CK y AST), constituye un elemento importante de
diagnóstico.
Tras la Lesión Miocárdica
Mayor (IAM), la actividad de la LD
sérica aumenta menos rápidamente que la actividad de CK Total, o la de la CK-MB.
Comienza a
elevarse a las 12 16 horas desde el inicio de los síntomas que
exteriorizan el Daño Miocárdico.
Alcanza su
máximo a las 30 a
40 horas.
Permanece
elevada durante 10 a
12 días.
Predomina LDH1, por lo tanto, su determinación confiere especificidad al
diagnóstico de infarto agudo de miocardio
◘ También está
elevada la LDH total en pacientes con necrosis hepática (producida por agentes
tóxicos o por infección aguda como la hepatitis viral).
◘ Acompañando a
necrosis tubular renal, pielonefritis, pancreatitis, enfermedades renales,
infarto renal, hipoxia, shock e hipertermia.
◘
En las enfermedades malignas hay aumentos importantes en especial si hay
metástasis. Se han encontrado valores superiores a 10.000 UI/L. También en
linfomas. Aunque es inespecífico es un índice de proliferación de neoplasias.
◘ En
las distintas hemopatías: crisis hemolíticas, eritroblastosis fetal,
mononucleosis infecciosa, leucemias, anemias megaloblásticas y trombopenias.
◘
En diversas infecciones: malarie, neumonía, SIDA. Especialmente si coexiste
tuberculosis o neumopatías.
◘
Las cifras de LDH en LCR son del orden del 20% de las séricas, aumentan en las
meningitis, lesiones cefálicas, y algunos casos
de enfermedades malignas del SNC.
VARIABLES PREANALÍTICAS:
AUMENTADO:
Al formar complejos la lactatodeshidrogenasa con IgA o con IgG. Embarazo. Hemoglobina. Etanol. Ejercicio muscular extenuante como el ejercicio del parto elevanla LDH.
Hemólisis producida por la
congelación, calentamiento o agitación de la muestra provocan elevaciones
falsas.
Al formar complejos la lactatodeshidrogenasa con IgA o con IgG. Embarazo. Hemoglobina. Etanol. Ejercicio muscular extenuante como el ejercicio del parto elevan
DISMINUIDO:
Lipemia. Oxalato, detergentes
Lipemia. Oxalato, detergentes
VARIABLES POR DROGAS:
Aumentado:
Cafeína, fenobarbital, triamtereno, anfotericina B, captotril, cimetidina, etanol, fluorouracilo, metotrexate nitrofurantoína, penicilamina, piperacina, propoxifeno, quinidina ácido valproico, xilitol.
Cafeína, fenobarbital, triamtereno, anfotericina B, captotril, cimetidina, etanol, fluorouracilo, metotrexate nitrofurantoína, penicilamina, piperacina, propoxifeno, quinidina ácido valproico, xilitol.
Disminuido:
Salicilato, ácido ascórbico, teofilina. Clofibrate
Salicilato, ácido ascórbico, teofilina. Clofibrate
Las mediciones simultáneas de LDH, GOT y
Bilirrubina en suero han sido útiles para distinguir infartos pulmonares de
infarto miocárdicos.
En ENF
PULM.→ GOT= N LDH BILi
En ENF MIOC → GOT LDH BILI
Gracias!Felices pascuas.
ResponderEliminarGracias Eva!
ResponderEliminarGracias profe !!!! :-)
ResponderEliminarHola Profe!!nos vemos hoy! Besos!!
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