TUBOS de EXTRACCIÓN

EN ORDEN DESDE LA IZQUIERDA:

Coagulograma
Hemograma
Eritro
Química
Serología


Queridos chicos mil perdones por no subirle antes lo que les prometí.
Les deseo a todos unas Felices Pascuas con todos sus seres queridos.
Un beso grande para todos!!

GOT

TGO

 

2.6.1.1 ASPARTATO AMINO TRANSFERASA-2-CETOGLUTARATO

SINONIMOS:

TGO-SGOT

VALORES NORMALES
ADULTO	0-41 UI/L
ANCIANO	8-33 UI/L
NIÑO
RECIEN NACIDO	2-55 UI/L
MAYOR DE 2 AÑOS	10-30 UI/L A 31 °C

La Aspartato Aminotransferasa (AST) (EC. 2.6.1.1), es una enzima de localización mitocondrial y citoplasmática que cataliza la transferencia reversible del grupo amino desde el aspartato al α-cetoglutarato.

Método para su determinación:

    UV 340 o 360 nm. Según SCE/ IFCC/ DKGC

La TGO se cataliza por la reacción de la transferencia de un grupo amino:

L-aspartato + α – cetoglutarato   TGO  GLUTAMATO + OXALACETATO

     
La TGO presenta 5 isoenzimas y las de importancia clínica son la TGO 1 Y TGO 2

 

Muestra:

    Suero recomendado. Plasma con heparina puede causar turbidez en la reacción. La hemólisis interfiere aumentando el valor proporcionalmente, dado que la concentración de TGO en glóbulos rojos es 40 veces mayor que en suero.

FISIOLOGIA:

      La aspartato aminotransferasa es una enzima intracelular, interviene en el metabolismo celular sin función conocida en el plasma. Los valores séricos para mujeres son menores que para varones y aumentan un poco con la edad, casi igualando a los valores de los varones.

      En el interior de las células las concentraciones son muy elevadas, en suero son muy bajas y al enzima desparace cuando todas las membranas celulares están intactas.

FUNCION DE LAS TRANSAMINASAS

      Catalizar la transferencia de un grupo amino de un aminoácido a cetoacido, formando otro aminoácido.

Debido  a su amplia distribución se considera como un enzima inespecífica de tejido o de órgano y por lo tanto, es más útil cuando su concentración sérica se compara con los valores de las enzimas sericas diferentes.

Poco se sabe de la síntesis, regulación y excreción de las transaminasas.

TEJIDOS DONDE SE DISTRIBUYE LA TGO:

      Músculo cardiaco

      Hepático

      Renal

      Pancreático

      Pulmonar

      Bazo, eritrocitos y otros tejidos en menor concentración.

Una cantidad muy escasa de TGO se excreta en al bilis debido a la barrera hematobiliar y no se sabe si la pequeña cantidad encontrada en al bilis procede de la sangre o directamente de los hepatocitos.

FISIOPATOLOGIA

Cuando se lesiona la células corporales que contienen TGO o se altera o destruye su actividad por deficiencia de oxigeno o de glucosa, la membrana celular se vuelve permeable o puede romperse, entonces la TGO, junto con el contenido de otras células, encuentra su camino al plasma incrementando la concentración serica de la enzima.

Mientras mayor sea la concentración intracelular de la aspartato aminotrnasferasa, mas alta y mas rápida ser ala elevación en el suero con el daño celular.

El daño del tejido cardiaco produce un aumento aun mas rápido de las concentraciones de TGO, el grado de elevación se correlaciona estrechamente con el tamaño del infarto.

En insuficiencia cardiaca pueden producirse elevaciones mayores de  1000, esta elevación extrema se debe aparentemente ala congestión y necrosis secundarias del hígado mas la lesión cardiaca entre si.

En disfunción hepática se alcanzan concentraciones mayores, sin embargo la liberación de TGO de las células hepáticas no refleja el funcionamiento del hígado que normal inclusive en presencia de valores altos de TGO. Por otro lado, las concentraciones de TGO refleja la respuesta de las células al daño y también al aumento de la permeabilidad de las membranas celulares.

Dado que los valores normales  de TGO incluyen una ausencia completa de la enzima del suero, la disminución de su valor serico solo es de interés en lo que respecta ala velocidad con la que se produce el descenso o como un indicador del avance de la enfermedad y al respuesta al tratamiento.

Significado clínico:

La TGO es una enzima bilocular, se encuentra distribuida en el citoplasma y en las mitocondrias de las células, junto a la TGP cumple un rol diagnóstico y de monitoreo de enfermedades con daño hepatocelulares y muscular.

 No hay evidencia de un aumento de síntesis de transaminasas en enfermedades hepáticas y musculares. La vida media de la TGO es de 17 Hs. (TGP: 47Hs) lo cual da una información muy actual de la realidad de un proceso citolítico.

La TGP es una enzima específica del hígado.

La TGO se encuentra en varios tejidos como el músculo cardíaco, hepático, cerebro, páncreas, pulmones, leucocitos y eritrocitos.

 Un aumento simultáneo de ambas concluye en un proceso de necrosis hepatocelular de cualquier índole. En algunos casos también se la usa en la evolución del infarto de miocardio (IAM), donde la sensibilidad diagnóstica es del 96% y la especificidad del 86% post angor.

Debido a la localización intracelular de las transaminasas (TGP citoplasmática y TGO citoplasmática y mitocondrial) es que se puede inferir que ante un aumento significativo de TGP sobre TGO hay un daño celular difuso con ruptura de membranas celulares y compromiso citoplasmático y con un aumento de TGO>TGP el compromiso necrótico es más profundo y severo.

 La magnitud del aumento de ambas se correlaciona con la cantidad de células involucradas.

      El Indice de De Rittis (TGO/TGP) es menor de 1 cuando el daño es leve (citoplasmático) en los casos de hepatitis viral aunado a la menor vida media de la TGO con respecto a la TGP. Cuando supera a 1 y particularmente 2, la necrosis celular es profunda tal el caso de hepatitis alcohólicas o en hepatitis crónicas activas.

Utilidad clínica

      Evaluar magnitud del daño celular en hígado y músculo.

      Monitoreo de la evolución del daño de los tejidos que la contienen hepatopatía, cardiopatías.

VALORES AumentadoS DE LA TGO:

Transtornos que lesionan la celulas musculares cardiacas como:

      INFARTO AL MIOCARDIO: Los valores sericos pueden elevarse a 500 UI en las 24 hrs siguientes y retornaran a lo normal en un lapso de 4-7 dias si ya no hay mas daño celular.

      INSUFICIENCIA CARDIACA: Con frecuencia hay una elevación de los valores séricos, pero al grado del aumento varia de acuerdo a la alteración hepática concomitante.

      Cardiopatías como el IAM, miocarditis, pericarditis, disritmias, cirugía de revascularización cardíaca.

      HEPATOPATÍAS DE DISTINTA ETIOLOGÍA (inflamatorias, obstructivas, autoinmunes, por virus hepatotróficos: HAV, HBV, HCV,HDV,HEV, parasitaria, tóxica, necrótica).

      POR INFECCIÓN SISTÉMICA DE VIRUS NO HEPATOTRÓFICOS: herpes, CMV, EBV, HIV, Parotiditis, Echo y Coxsackie, Rubeola, Varicela Zoster etc.

      TRAUMATISMO EXTENSO DEL MÚSCULO ESQUELÉTICO:

      Dermatomiositis, distrofia muscular progresiva, traumatismo muscular por uso excesivo o lesion externa, triquinosis.

      Cirrosis, ictericia obstructiva, enfermedades hemolítica, síndrome de Reye, amebiasis, tuberculosis, brucelosis, tétanos, septicemia, , linfogranuloma venéreo, histoplasmosis, hidatidosis, triquinosis, sarcoidosis, galactosemia, síndrome de Dubin Johnson y síndrome de Reye.

      ENFERMEDADES MUSCULARES como distrofia muscular progresiva, miositis, miopatía hipotiroidea, episodios epilépticos, hipertermia maligna, ejercicio muscular agresivo.

INTERFERENCIAS por drogas:

VALORES AUMENTADO:

      Drogas hepatotóxicas, acetaminofen, allopurinol, aminopurina, ácido aminosalicílico, anfotericina B, ampicilina, alcohol amílico, andrógenos, asparaginasa, aspirina, barbituratos, cefalosporina, cloramfenicol, cimetidina, eritromicina, imipramina, carbamacepina, levodopa, niacina, valproato. Paracetamol, piroxicam, halotane, cocaina, amiodarona, estrógenos sintéticos, ácido valproico, tetraciclinas, metotrexate, esteroides anabólicos, ciclofosfamida, isoniazida, rifampicina, cloropromacina, alfa metildopa, verapramil. Nitrofurantoina, fenofibrate, papaverina, fenilbutazona, diclofenac, allopurinol, propiltiouracilo, quinina, quinidina, diltiazem, haloperidol, nitrofurantoina, cimetidina, glibenclamida, sales de oro, captopril, dextropropoxifeno, tetracloruro de carbono.

VALORES DISMINUIDO:

      Penicilamina, fenotiazinas.

LDH

1.1.1.27    LDH

Sinonimos:

LD. LDH, Lactato Deshidrogenasa, L-Lactato:NAD oxidoreductasa

      MÉTODO: Espectrofotometría-UV 340 nm.

      MUESTRA: Suero o plasma (heparina). Libre de hemólisis. Separar del coágulo rápidamente

      CONDICIONES DE ALMACENAMIENTO: Refrigerar.

Reacción que cataliza

 

La reacción se vigila por la disminución de la absorbancia  a 340 mu por la transformación de NADH2 A NAD.

VALORES DE REFERENCIA

A 25 º C  10- 240 UI/L

A 30º C   120- 300 UI/L

A 37º C 150-360UI/L

Introducción:

      Es una enzima, localizada exclusivamente en el citoplasma de la célula, que transfiere H+ (deshidrogenasa) y cataliza la oxidación reversible de L-lactato a piruvato.

      Tiene un PM de 140000 daltons.

      Sus isoenzimas conocidas son: LD1, LD2, LD3, LD4, LD5.

       

La LDH está presente en casi todas las células del organismo humano, principalmente en: hígado, miocardio, músculo esquelético y hematíes.

Estos tejidos muestran diferentes composiciones isoenzimáticas.

Pueden aislarse diferentes formas moleculares en el mismo tejido o en tejidos distintos. A estas diferentes formas moleculares las denominamos isoenzimas de la LDH.

Hemos dicho que la LD tiene dos tipos de subunidades: M y H.

Se diferencian por el contenido y secuencia de aminoácidos y pueden combinarse para formar 5 tetrámeros (isoenzimas), separables por electroforesis.

            • La subunidad M, se encuentra principalmente en el músculo – esquelético (“Muscle”) e hígado.

            • La subunidad H, se encuentra principalmente en el corazón (“Heart”).

Los tetrámeros son: M4, M3H, M2H2, MH3, H4.

Las isoenzimas son: LD5, LD4, LD3, LD2, LD1.

Métodos de Determinación para LDH:

      • Determinación enzimática para la actividad total de la LDH

      • Para la dosificación de las isoenzimas se pueden utilizar métodos no inmunológicos (electroforesis) y métodos inmunológicos.

      • Mediante éste último se determina directamente la LD1, tras el tratamiento del suero por un anticuerpo dirigido contra la subunidad M de la que elimina las isoenzimas Ld2, LD3, LD4 y LD5

EXPLICACION DE LA PRUEBA:

      Su elevación suele indicar muerte celular y fuga de la enzima de la célula

      Aunque la elevación es inespecífica, esta prueba es útil para confirmar infarto al miocardio o pulmonar cuando se combinan otros datos. Por ejemplo, la LDH permanece levada durante un tiempo mas prolongado que la CK en el infarto al miocardio

      También es útil en el diagnostico diferencial de distrofia muscular y anemia perniciosa. Sin embargo, se pueden obtener más datos específicos clasificados de la LDH en sus cinco isoenzimas.

ELEVACIONES:

◘ En el infarto agudo de miocardio, la actividad de LDH total (junto con las CK y AST), constituye un elemento importante de diagnóstico.

      Tras la Lesión Miocárdica Mayor (IAM), la actividad de la LD sérica aumenta menos rápidamente que la actividad de CK Total, o la de la CK-MB.

      Comienza a elevarse a las 12 16 horas desde el inicio de los síntomas que exteriorizan el Daño Miocárdico.

      Alcanza su máximo a las 30 a 40 horas.

      Permanece elevada durante 10 a 12 días.

Predomina LDH1, por lo tanto, su determinación confiere especificidad al diagnóstico de infarto agudo de miocardio

◘ También está elevada la LDH total en pacientes con necrosis hepática (producida por agentes tóxicos o por infección aguda como la hepatitis viral).

 ◘ Acompañando a necrosis tubular renal, pielonefritis, pancreatitis, enfermedades renales, infarto renal, hipoxia, shock e hipertermia.

◘ En las enfermedades malignas hay aumentos importantes en especial si hay metástasis. Se han encontrado valores superiores a 10.000 UI/L. También en linfomas. Aunque es inespecífico es un índice de proliferación de neoplasias.

◘ En las distintas hemopatías: crisis hemolíticas, eritroblastosis fetal, mononucleosis infecciosa, leucemias, anemias megaloblásticas y trombopenias.

◘ En diversas infecciones: malarie, neumonía, SIDA. Especialmente si coexiste tuberculosis o neumopatías.

◘ Las cifras de LDH en LCR son del orden del 20% de las séricas, aumentan en las meningitis, lesiones cefálicas, y algunos casos  de enfermedades malignas del SNC.

VARIABLES PREANALÍTICAS:

      AUMENTADO:
Al formar complejos la lactatodeshidrogenasa con IgA o con IgG. Embarazo. Hemoglobina. Etanol. Ejercicio muscular extenuante como el ejercicio del parto elevan la LDH. Hemólisis producida por la congelación, calentamiento o agitación de la muestra provocan elevaciones falsas.

      DISMINUIDO:
Lipemia. Oxalato, detergentes

VARIABLES POR DROGAS:

      Aumentado:
Cafeína, fenobarbital, triamtereno, anfotericina B, captotril, cimetidina, etanol, fluorouracilo, metotrexate nitrofurantoína, penicilamina, piperacina, propoxifeno, quinidina ácido valproico, xilitol.

      Disminuido:
Salicilato, ácido ascórbico, teofilina. Clofibrate

Las mediciones simultáneas de LDH, GOT y Bilirrubina en suero han sido útiles para distinguir infartos pulmonares de infarto miocárdicos.

En ENF PULM.→ GOT= N         LDH        BILi 

En ENF MIOC  → GOT               LDH        BILI